FERMENTLƏR (lat. fermentum – maya, qıcqırma), e n z i m l ә r (orta yun. eνζυμος – mayalanmış) – bütün canlı orqanizmlәrin hüceyrәlәrindә gedәn kimyәvi reaksiyaları seçici kataliz edәn zülal tәbiәtli bioloji katalizatorlar. Qeyri-üzvi katalizatorlar kimi F. reaksiyanın gedişindә sәrf olunmur vә dәyişmәz qalır, substratın yeni molekulları ilә dәfәlәrlә reaksiyaya girә bilәr, çox kiçik qatılıqlarda tәsir göstәrir, yalnız termodinamik mümkün olan reaksiyaları (bu reaksiyalar çox vaxt dönәn olur) kataliz edir; onlar reaksiyanın tarazlığının yerini dәyişmir, lakin onu sürәtlәndirir. Yüksәk effektivlik vә substrata nәzәrәn spesefikliyi, onların vә normal atm. tәzyiqindә temp-run, pH-ın fizioloji qiymәtlәrindә fәaliyyәti F.-in fәrqlәndirici xüsusiyyәtlәridir; fermentativ katalizin әn mühüm xassәsi çoxsәviyyәli tәnzimlәmәdir (requlyasiyadır).
F.-in әksәriyyәtinin molekul kütlәsi 10000-dәn 3500000-ә qәdәr dәyişir. Onlar sadә vә ya mürәkkәb zülallar ola bilәr. Mürәkkәb zülalların aktivlik göstәrmәsi üçün әlavә qeyri-zülal tәbiәtli qruplar – kofaktorlar tәlәb olunur ki, bunlar da kataliz aktında iştirak edәn metalların ionları vә ya kiçikmolekullu üzvi birlәşmәlәr (çox vaxt suda hәllolan vitaminlәr) ola bilәr. F.-in polipeptid hissәsi a p o f e r m e n t, kofaktorla birlәşmiş F. isә x o l o f e r m e n t adlanır. Kofaktorlar yalnız fermentativ reaksiyanın yerinә yetirilmәsi üçün bәzi F. ilә müvәqqәti vә zәif, digәrlәri ilә daimi (bir qayda olaraq kovalent) birlәşir. Sonuncu halda qeyri-zülal hissә p r o s t e t i k q r u p adlanır.
F. quruluş tәşkilinin tipinә görә aşağıdakılara bölünür: bir polipeptid zәncirindәn әmәlә gәlәn F. (mәs., lizosim); qeyri-kovalent rabitә ilә saxlanılan bir neçә eyni vә ya müxtәlif polipeptid zәncirlәrdәn (subvahidlәrdәn) ibarәt F.; kovalent (disulfid) rabitә ilә birlәşmiş (mәs.,ximotripsin) bir neçә polipeptid zәncirindәn әmәlә gәlәn F.;polifunksional F. (mәs., yağ turşularının sintazası); poliferment molekulüstü komplekslәr (mәs., mitohondrilәrin tәnәffüs tsikli, bax Oksidlәşdirici fosforillәşmә).
Öz substratlarına nәzәrәn mütlәq spesifik vә nisbәtәn spesifik F. ayırd edilir. Birincilәr hәtta kimyәvi quruluşuna görә substratlara çox yaxın olan birlәşmәlәrlә, ikincilәr isә hәr hansı kimyәvi rabitә tipi ilә, yaxud müәyyәn kimyәvi qrupların olması ilә xarakterizә olunan vә quruluşları oxşar (bәnzәr) olan bir sıra substratlarla qarşılıqlı tәsirdә olur.
Substrat vә kofaktor molekulları F.-lә a k t i v m ә r k ә z d ә – aminturşu qalıqları fәzasında bir-birinә yaxınlaşmış unikal kombinasiyalı xüsusi sahәdә birlәşir (bunlar polipeptid zәncirindә bir-birindәn xeyli aralı ola bilәr). Aktiv mәrkәzdә substratbirlәşdirici (substratı saxlayan) vә katalitik (kataliz aktında bilavasitә iştirak edәn) sahәlәr ayırd edilir. F. molekullarının böyük ölçülәri onun aktiv mәrkәzinin lazımi konformasiyasının saxlanmasını tәmin edir. Bundan başqa F.-in molekullarında a l l o s t e r i k mәrkәzlәr (yun. αλλος – baş- qa, στερεός – fәzavi), yәni müxtәlif spesifik, adәtәn kiçikmolekullu maddәlәrin – modulyatorların birlәşdiyi sahә iştirak edә bilәr. Modulyatorun allosterik mәrkәzә birlәşmәsi F.-in fәza quruluşunun vә uyğun olaraq onun aktiv mәrkәzinin konfiqurasiyasının dәyişilmәsi ilә müşayiәt olunur ki, bu da fermentativ aktivlyin azalmasına vә ya artmasına sәbәb olur. Adәtәn, allosterik F. çoxmәrhәlәli metabolik proseslәrin birinci etapında yaxud metabolik yolların ayrıcında iştirak edir, bu zaman allosterik F. aktivlәşmәsi vә ya inhibitorlaşması bütövlükdә yekun prosesin getmә sürәtini müәyyәnlәşdirir.
F. kimyәvi reaksiyanın sürәtini 1010– 1015 dәfә artıra bilәr. Bu, onların kataliz etdiklәri reaksiyaların aktivlәşmә enerjisinin azalması ilә әldә edilir; belә enerjinin azalması E + S ⇄ ES ⇄ E+P reaksiyasında (E – ferment, S – substrat, ES – ferment-substrat kompleksi, P – reaksiya mәhsulu; yan mәhsullar әmәlә gәlmir) aralıq ferment-substart komplekslәrinin yaranması ilә baş verir; F.-in aktiv mәrkәzlәrindә substratın düzgün sәmtlәşmәsi vә әlaqәlәnmәsi (birlәşmәsi) böyük әhәmiyyәt kәsb edir. Fermentativ reaksiyanın sürәtini xarakterizә edәn vә F.-in miqdarından asılı olan kәmiyyәt fermentin aktivliyi adlanır. Beynәlxalq Biokimya İttifaqının Fermentlәr Üzrә Komissiyasının tövsiyyәsinә görә ferment vahidi 30°C temp-rda vә digәr optimal şәraitlәrdә (pH, tәzyiq vә s.) 1 mkmol substratın 1 dәq. әrzindә çevrilmәsini kataliz edәn fermentin miqdarıdır.
Fermentativ reaksiyanın sürәti substratın qatılığından asılıdır, qatılıq artdıqca sürәt müәyyәn hәddә – maksimal sürәtә qәdәr yüksәlir vә bundan yuxarı artmır. Bәzәn yüksәk qatılıqda substrat F. ilә allosterik mәrkәz üzrә reaksiyaya girәrәk onları inhibitorlaşdıra (substrat inhibitorlaşması) bilәr. Fermentativ reaksiyaların sürәtinә hәmçinin mühitin temp-ru vә pH-ı tәsir edir. Müxtәlif F.-in optimal temp-ru onların termostabilliyindәn vә termolabilliyindәn asılı olaraq әhәmiyyәtli dәrәcәdә dәyişә bilәr. F.-in әksәriyyәtinın optimal temp-ru 40–50°C, termofil orqanizmlәrinki isә 80– 90 hәddindә olur. Hәr bir ferment pH-ın müәyyәn qiymәtindә maksimal aktivliyә malik olur. Əksәr F.-in maksimal effek- tivliyı pH = 6,0–8,0 hәddindә olur, lakin istisna hallar da mövcuddur (mәs., mәdә şirәsinin tәrkibindә olan pepsinin pH-ın optimal qiymәti 1,5–2,0).
F. maddәlәr mübadilәsinin bütün proseslәrindә vә enerji çevrilmәlәrinin hәyata keçrilmәsindә, genetik informasiyanın reallaşdırılmasında iştirak edir. Onlar hüceyrәnin kompartmentlәrindә vә orqanellalarında: sitoplazmada, plazma membranında, mitixondrilәrin matrikslәrindә vә ya membranlarında vә s. lokallaşa bilәr; bu isә müxtәlif metabolik yolların fәzavi ayrılmasını (kompartmentallaşmanı) tәmin edir. Buna görә hüceyrәnin müxtәlif hissәlәrindә eyni zamanda hәm anabolik (sintez), hәm dә katabolik (parçalanma) proseslәr baş verә bilәr.
F.-in hüceyrәdә miqdarı onların genlәrinin induksiyası vә ya repressiyası yolu ilә, yәni onların biosintezinin, yaxud parçalanmasının sürәtinin dәyişmәsi ilә genetik sәviyyәdә tәnzimlәnә bilәr. Hüceyrәdә daimi sintez olunan F. k o n s t i t u t i v, mühitdә yalnız müvafiq substratlar (induktorlar) olduqda sintezi başlayan F. isә i n d u s i b e l adlanır. Hormonal sәviyyәdә tәnzimlәnmә zamanı hormonal siqnalları dәfәlәrlә güclәndirәn ardıcıl silsilә kimyәvi reaksiyalar baş verir. Bir sıra F. toxuma xüsusiyyәti ilә xarakterizә olunur. Eyni bir reaksiyanı kataliz edәn, lakin müxtәlif genlәrlә kodlaşan vә fiziki-kimyәvi, immunoloji xassәlәrinә, hәmçinin lokallaşmasına görә fәrqlәnәn F. izofermentlәr adlanır. Bәzi F. qeyri-aktiv sәlәflәr formasında (profermentlәr vә ya zimogenlәr) sintez olunur vә molekulun müvafiq modifikasından sonra aktivlәşir.
F.-in beynәlxalq tәsnifatının әsasını onların kataliz etdiyi kimyәvi reaksiyaların tipi tәşkil edir. F. 6 sinfә bölünür: oksidoreduktazalar (oksidlәşmә-reduksiya reaksiyalarını kataliz edirlәr), transferazalar (funksional qrupların molekularası köçürülmә reaksiyalarını tәmin edirlәr), hidrolazalar (rabitәlәrin hidrolitik parçalanma reaksiyalarını kataliz edirlәr), liazalar (substratlardan müxtәlif kimyәvi qrupların qeyri-hidrolitik qopma reaksiyasını vә ya birlәşmә reaksiyasını kataliz edirlәr) izomerazalar (substratın izomerlәrinin әmәlә gәlmәsini tәmin edirlәr) vә liqazalar (ATF vә ya digәr nukleotidtrifosfatların enerjisindәn istifadә etmәklә sintez reaksiyalarını kataliz edirlәr). Hәr bir sinif yarımsiniflәrә, onlar da dörddәbir siniflәrә ayrılır. Tәsnifatda hәr bir fermentә dörd rәqәmdәn ibarәt şifrә (mәs., arginaza fermentinin şifrәsi 3.5.3.1; birinci rәqәm fermentin sinfini, ikinci – yarımsinfini, üçüncü – dörddәbir sinfi, dördüncü – fermentin dörddәbir sinfindә onun sıra nömrәsini göstәrir) vә sistematik ad verilir. Müxtәlif növ orqanizmlәrdәki eyni reaksiyaları kataliz edәn F. quruluşlarına görә bir-birindәn xeyli fәrqlәnә bilәr, lakin nomenklaturada ümumi adı vә bir nömrәsi olur.
2000-dәn artiq F. xarakterizә olunub, onlardan bir çoxu homogen halda ayrılıb. F.-in әksәriyyәti üçün aminturşu ardıcıllığı, çoxları üçün isә fәza quruluşu müәyyәn edilmişdir. Zülal mühәndisliyi üsulları ferment molekulunda ayrı-ayrı aminturşuları vә ya müxtılif uzunluqlu bütöv fraqmentlәri seçici dәyişmәyә imkan verir. Buna görә F.-in xassәlәrini lazım olan istiqamәtdә dәyişmәk imkanı yaranır, fermentativ katalizin mexanizminin öyrәnilmәsi asanlaşır. Biokimyanın F.-in quruluşunu, xassәlәrini vә onların kataliz etdiklәri reaksiyaları öyrәnәn bölmәsi e n z i m o l o g i y a adlanır.
F. gen mühәndisliyindә, bir sıra maddәlәrin miqdarı tәyinindә (ferment elektrodları), bir sıra xәstәliklәrin diaqnostikasında (enzimdiaqnostika) vә müalicәsindә (enzimterapiya), hәmçinin yüngül, qida vә әczaçılıq sәnayelәrindә tәtbiq edilәn bәzi texnoloji proseslәrdә istifadә olunur. İmmunoferment vә biolüminessent analizin, immobilizә olunmuş fermentlәrin sәnayedә tәtbiqinin inkişaf perspektivlәri F. ilә bağlıdır. F.-in ümumi vә toxumaspesifik aktivliyinin tәyini şәxsiyyәtin bәzi eynilәşdirmә mәsәlәlәrinin hәllinә kömәk edir. Hәr hansı fermentin aktivliyinin yoxluğu vә ya pozulması bir sıra xәstәliklәrin (fermentopatiyaların) inkişafına gәtirib çıxarır ki, bunların da çoxuna bu fermentlәri kodlaşdıran genlәrdәki defektlәr sәbәb olur.
